1、“.....例如碳酸酐酶醛缩酶柠檬酸合酶等。异构酶类催化同分异构体之间相互转化酶类。如葡萄糖异构酶消旋酶等。合成酶类或连接酶类，催化两分子底物合成为分子化合物，同时必须由或提供能量酶类。例如谷氨酰胺合成酶聚合酶等。国际系统分类法除按上述六类将酶依次编号外，还根据酶所催化化学键特点和参加反应基团不同，将每大类又进步分类。每种酶分类编号均由四个数字组成，数字前冠以。编号中第个数字表示该酶属于六大类中哪类第个数字表示该酶属于哪亚类第个数字表示亚亚类第个数字是该酶在亚亚类中排序。酶国际系统分类法以乳酸脱氢酶为例，其编号解释如下酶活性酶活性又称酶活力，是指酶催化化学反应能力。酶活力大小可用在定条件下催化化学反应速度来表示。二酶活力单位个酶活力国际单位是指在最适条件下，每分钟催化减少底物或生成产物所需酶量。温度般规定为。催量。三比活力酶比活力也称为比活性，是指每毫克酶蛋白所具有活力单位数。比活力是表示酶制剂纯度个重要指标......”。

2、“.....缩短达到化学平衡时间，而不改变平衡常数在化学反应前后没有质和量改变很少量就能发挥较大催化作用量少作用大其作用机理都在于降低了反应活化能。二酶与般催化剂不同点极高催化效率般而言，酶促反应速度比非催化反应高倍，比其他催化反应高倍。例如，在相同条件下,过氧化氢酶要比铁离子催化分解效率高倍。例过氧化氢酶铁离子过氧化氢酶比铁离子催化效率高倍。例二淀粉糊精麦芽糖葡萄糖体内唾液淀粉酶体外强酸煮沸分钟高度专性对底物，反应类型有高度选择性。绝对专性相对专性立体异构专性尿素脲酶甲基尿素脲酶绝对特异性种酶只作用于种底物，发生定反应，并产生特定产物，称为绝对专性。如脲酶，只能催化尿素水解成和，而不能催化甲基尿素水解反应。相对特异性种酶可作用于类化合物或种化学键，这种不太严格专性称为相对专性。如脂肪酶不仅水解脂肪，也能水解简单酯类磷酸酯酶对般磷酸酯水解反应都有作用。立体异构特异性些酶仅能催化种立体异构体进行反应，或其催化结果只产生种立体异构体......”。

3、“.....例如延胡索酸苹果酸反丁稀二酸顺丁稀二酸延胡索酸酶高效性和专性生物学意义高效性大大加快了反应进行。使代谢速度适合于动物生命活动需要。量少作用大酶高度专性避免了许多副产物产生，避免了化学反应多样性，使代谢能按定方向有序进行。酶不稳定性。酶本质是蛋白质，任何使蛋白质变性理化因素，都可使酶活性降低或丧失。酶在温和条件下发挥催化作用。酶活性可调节性。酶和体内其他物质样，在不断地进行新陈代谢，其催化活性和含量也受多方面调控。调节酶浓度主要有种方式诱导或抑制酶合成调节酶降解。通过激素调节酶活性激素与膜或胞内受体结合，引起系列生物学效应，以此来调节酶活性。有些酶专性由激素调控，如乳腺合成乳糖。反馈抑制调节酶活性反应终产物反过来抑制酶活性。酶活性调节方式抑制剂和激活剂对酶活性调节酶受大分子抑制剂或小分子物质抑制，从而影响酶活性。其他调节方式通过别构调控酶原激活酶可逆共价修饰和同工酶来调节酶活性......”。

4、“.....二酶蛋白高级结构特点二级结构螺旋折叠转角和无规则卷曲中以折叠为主。三级结构亚基是以折叠右旋形成桶为骨架，螺旋围绕在其周围或两侧，呈球状结构。四级结构除少数单体酶外，大多数酶是由多个亚基组成。亚基间主要靠非共价键连接亚基数目以或居多亚基相同或不同。在寡聚酶中，每个亚基般无活性在多酶复合体中，每个亚基有个活性部位，但各自催化不同生化反应。三酶活性中心部位在酶分子表面空隙或裂缝处，能够与底物结合并催化其发生反应区域，称为酶活性中心部位。酶活性中心是由酶蛋白中少数氨基酸在空间上相互聚集形成。构成酶活性中心基团又分为催化基团和结合基团。催化基团酶在催化过程中直接参与电子授受关系基团。般由几个极性氨基酸组成。决定酶催化活性。结合基团在酶活性中心直接与底物结合基团。大多是非极性基团。决定酶底物特异性。中心外必需基团维持空间结构。加，且与呈正比。反应中增加，增加，但增加缓慢，非正比关系。反应末浓度很高时，再增加，保持不变......”。

5、“.....与底物浓度呈正比。反应中，是半反应末，≌米氏常数意义酶特征性物理常数，表示与底物亲和力，值等于酶反应速度为最大速度半时底物浓度。值只与酶性质酶所催化底物和酶促反应条件有关，与酶浓度无关。酶种类不同，值不同。米氏方程说明了酶促反应与底物浓度定量关系，也证实了中间复合物学说。二抑制剂对反应速度影响凡能使酶活性下降而不引起酶蛋白变性物质，称做酶抑制剂。抑制作用分为可逆性抑制不可逆性抑制可逆性抑制抑制剂与酶以非共价键结合，在用透析等物理方法除去抑制剂后，酶活性能够恢复，即抑制剂与酶结合是可逆。可逆性抑制分为二类竞争性抑制非竞争性抑制竞争性抑制抑制剂与底物竞争性地与酶活性中心结合，抑制了酶活性。其特点是抑制剂结构与底物相似增大底物浓度可降低或解除抑制可逆抑制作用动力学特征加入竞争性抑制剂后，变大，酶促反应速度减小。竞争性抑制无抑制剂竞争性抑制剂可逆抑制作用动力学非竞争性抑制抑制剂不影响底物与酶结合......”。

6、“.....旦形成复合物，再不能释放形成产物。二不可逆性抑制作用不可逆性抑制作用抑制剂，通常以共价键方式与酶必需基团进行不可逆结合而使酶丧失活性。有机磷杀虫剂能专作用于胆碱酯酶活性中心丝氨酸残基，使其磷酰化而抑制酶活性。当胆碱酯酶被有机磷杀虫剂抑制后，神经末稍分泌乙酰胆碱不能及时分解，乙酰胆碱会导致胆碱能神经过度兴奋症状。解磷定等药物可与有机磷杀虫剂结合，使酶和有机磷杀虫剂分离而复活。加入非竞争性抑制剂后，虽然不变，但由于减小，所以酶促反应速度也下降了。非竞争性抑制无抑制剂非竞争性抑制剂三温度对反应速度影响温度较低时，温度升高反应速度加快，超过定温度，温度升高反应速度反而减慢。反应速度达到最大时温度称为最适温度。高温使酶变性，低温可使酶活性降低，但不破坏酶分子构象高温使酶变性，因破坏了酶分子构象，使酶活性降低。低温可使酶活性降低，但不破坏酶分子构象，温度升高仍可恢复活性。酶促反应速率最大时环境温度称为酶促反应最适温度......”。

7、“.....都可使酶蛋白变性而失活，使反应速度降低。酶促反应速度最大时称为最适。相对活力胃蛋白酶胆碱脂酶胰蛋白酶五激活剂对反应速度影响激活剂使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加物质。•必需激活剂•非必需激活剂酶原激活机理酶原分子构象发生改变形成或暴露出酶活性中心个或几个特定肽键断裂，水解掉个或几个短肽在特定条件下赖缬天天天天甘异赖缬天天天天缬组丝甘异缬组丝肠激酶胰蛋白酶活性中心胰蛋白酶原激活过程酶原激活生理意义避免细胞产生酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定部位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行。有酶原可以视为酶储存形式。在需要时，酶原适时地转变成有活性酶，发挥其催化作用。三同工酶定义同工酶是指催化相同化学反应，而酶蛋白分子结构理化性质乃至免疫学性质不同组酶。乳酸脱氢酶同工酶举例乳酸脱氢酶生理及临床意义在代谢调节上起着重要作用用于解释发育过程中阶段特有代谢特征同工酶谱改变有助于对疾病诊断同工酶可以作为遗传标志，用于遗传分析研究......”。

8、“.....成为不溶于水但仍具有酶活性种酶衍生物。固定化酶在催化反应中以固相状态作用于底物，并保持酶活性。抗体酶具有催化功能抗体分子称为抗体酶。模拟酶模拟酶是根据酶作用原理，利用有机化学合成方法，人工合成具有底物结合部位和催化部位非蛋白质有机化合物。本文观看结束！！！谢谢欣赏！酶类。例如甲基转移酶氨基转移酶磷酸化酶等。水解酶类催化底物发生水解反应酶类。例如淀粉酶蛋白酶脂肪酶等。根据酶催化反应类型，将酶分为大类裂解酶类或裂合酶类，催化从底物移去个基团并留下双键反应或其逆反应酶类。例如碳酸酐酶醛缩酶柠檬酸合酶等。异构酶类催化同分异构体之间相互转化酶类。如葡萄糖异构酶消旋酶等。合成酶类或连接酶类，催化两分子底物合成为分子化合物，同时必须由或提供能量酶类。例如谷氨酰胺合成酶聚合酶等。国际系统分类法除按上述六类将酶依次编号外，还根据酶所催化化学键特点和参加反应基团不同，将每大类又进步分类。每种酶分类编号均由四个数字组成，数字前冠以......”。

9、“.....生命新陈代谢遗传变异物质代谢消化排泄废物化学变化分解，合成产生储存利用细胞能量代谢营养吸收酶研究简史公元前两千多年，我国已有酿酒记载。年，认为发酵是酵母细胞中酵素催化作用结果。年，首次提出概念年，首次从刀豆中提纯出脲酶结晶。年，首先发现也具有酶催化活性，并提出核酶概念。年等发现也有酶活性。第节酶般概念酶是由生物活细胞所产生，在体内外均具有高度专性和极高催化效率生物大分子，包括蛋白质和核酸。早在年，就提出酶化学本质是蛋白质。后来进步证实了这结论。现已发现多种蛋白酶。酶定义经酸碱水解后终产物是氨基酸，能被蛋白酶水解而失活具有空间结构生物大分子，凡使蛋白质变性因素都可使酶变性失活两性电解质，在不同下呈现不同离子状态，在电场中向电极泳动，具有特定与蛋白质样，具有不能通过半透膜胶体性质具有蛋白质所具有化学呈色反应......”。