1、“.....的变化在测定初速度的过程中可忽略不计。酶底物中间产物酶产物的生成速度的分解速度制剂与酶的相对亲和力和与底物浓度的相对比例。•竟争性抑制通常可以通过增大底物浓度，即提高底物的竞争能力来消除。•动力学参数特点不变,增大见图•举例丙二酸苹果酸草酰乙酸与琥珀酸的结构类似，是琥珀酸脱氢酶的竞争性抑制剂。见图磺胺类药物的抗菌作用机制也是竞争性抑制。见图些抗癌药物如的抗癌作用机制也是竞争性抑制。非竞争性抑制作用•非竞争性抑制作用抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合，改变了酶活性中心的构象，影响酶对底物的催化作用，使酶底物抑制剂复合物不能进步释放出产物。这种抑制作用称为非竞争性抑制作用。见图•动力学参数特点减小，不变见图•举例•别嘌呤醇治疗痛风的常用药物，通过非竞争性抑制作用来抑制黄嘌呤氧化酶，从而降低尿酸的生成•质子化叔胺类化合物是乙酰胆碱酯酶的非果酸草酰乙酸与琥珀酸的结构类似，是琥珀酸脱氢酶的竞争性抑制剂......”。

2、“.....见图些抗癌药物如的抗癌作用机制也是竞争性抑制。非竞争性抑制制剂与酶的相对亲和力和与底物浓度的相对比例。•竟争性抑制通常可以通过增大底物浓度，即提高底物的竞争能力来消除。•动力学参数特点不变,增大见图•举例丙二酸苹将反应过程限于初速度超过，的变化在测定初速度的过程中可忽略不计。酶底物中间产物酶产物的生成速度的分解速度底物浓度的曲线，研究酶的动力学，得出与的数学公式，称米曼方程式。即为米氏常数，为最大反应速度米曼氏方程式的推导•方程式的推导首先设立假设浓度的变化对反应速度的影响见图•解释酶促反应中底物浓度和反应速度关系可用中间产物学说。见图米曼氏方程式•和根据中间产学说的理论，并借助于反应速度与学•酶动力学是研究酶促反应的速度以及各种因素对酶促反应速度的影响机制。•影响酶反应速度的因素•底物浓度酶浓度温度抑制剂激活剂等。底物浓度对反应速度的影响•在其因素不变的情况下，底物除水分子对酶和底物功能基团的干扰性吸引或排斥......”。

3、“.....有利于酶与底物的密切接触。•种酶的催化反应常常是多种催化机制的综合作用，所以酶促反应具有极高的催化效率。第三节酶促反应动力和相关基团的诱导和定向作用，使底物分子中参与反应的基团相互接近，并被严格定向定位，使酶促反应具有高效率和专性特点。多元催化•酶是两性电解质，同种酶兼有酸碱双重催化作用。表面效应•疏水环境可排称为酶底物结合的诱导契合假说。见图邻近效应与定向排列•在酶促反应中，底物分子结合到酶的活性中心•方面底物在酶活性中心的有效浓度大大增加，有利于提高反应速度。•另方面，由于活性中心的立体结构导或阻遏作用对酶进行的调节。因此体内化学反应得以有精确调控下进行。二酶促反应的机制酶底物复合物的形成与诱导契合假说•酶与底物相互接近时，其结构相互诱导，相互变形和相互适应，进而相互结合，这过程构特异性如延胡索酸酶仅催化反丁烯二酸延胡索酸生成苹果酸，而对顺丁烯二酸马来酸无作用。酶促反应的可调节性•体内代谢特通过对酶活性的激活或抑制......”。

4、“.....也可对酶合成进行诱异构特异性酶仅作用于立体异构体中的种，酶对立体异构物的这种选择称为立体异构特异性•根据旋光异构和几何异构的要求可分为•旋光异构特异性如精氨酸酶只水解精氨酸，不能催化精氨酸水解。•几何异性不太严格较差专性相对较差。如磷酸酯酶等。•相对特异性分为•族类特异性对底物仅要求其化学键和侧的基团。•键特异性对底物仅选择性要求其化学键，不要求其键的二侧基团。立体异构特异性•立体的反应，生成种特定结构的产物。这种特异性称为绝对特异性。•如琥珀酸脱氢酶仅催化琥珀酸脱氢生成延胡索酸。相对特异性•相对特异性酶作用于类化合物或种化学键，这种特异性称相对特异性。•这种选择产物的特性称为酶的特异性或专性。•根据酶对其底物结构选择的严格程度不同，特异性分为三种•绝对特异性相对特异性立体异构特异性。绝对特异性•绝对特异性酶只能作用于特定结构的底物，进行种专分解的速度是催化其分解速度的倍。•这种高度加速的酶促反应机制，主要是因为降低了反应活化能......”。

5、“.....或定的化学键，催化定的化学反应并产生定的活化能是指定条件下，能使摩尔底物全部进入活化状态所需要的自由能酶促反应的特点高度的催化效率•酶的催化效率比无催化剂的自发反应速度提高倍，比无机催化剂的催化效率高倍。•如过氧化氢酶催化活化能是指定条件下，能使摩尔底物全部进入活化状态所需要的自由能酶促反应的特点高度的催化效率•酶的催化效率比无催化剂的自发反应速度提高倍，比无机催化剂的催化效率高倍。•如过氧化氢酶催化分解的速度是催化其分解速度的倍。•这种高度加速的酶促反应机制，主要是因为降低了反应活化能。见图高度特异性•种酶仅作用于种或类化合物，或定的化学键，催化定的化学反应并产生定的产物的特性称为酶的特异性或专性。•根据酶对其底物结构选择的严格程度不同，特异性分为三种•绝对特异性相对特异性立体异构特异性。绝对特异性•绝对特异性酶只能作用于特定结构的底物，进行种专的反应，生成种特定结构的产物。这种特异性称为绝对特异性......”。

6、“.....相对特异性•相对特异性酶作用于类化合物或种化学键，这种特异性称相对特异性。•这种选择性不太严格较差专性相对较差。如磷酸酯酶等。•相对特异性分为•族类特异性对底物仅要求其化学键和侧的基团。•键特异性对底物仅选择性要求其化学键，不要求其键的二侧基团。立体异构特异性•立体异构特异性酶仅作用于立体异构体中的种，酶对立体异构物的这种选择称为立体异构特异性•根据旋光异构和几何异构的要求可分为•旋光异构特异性如精氨酸酶只水解精氨酸，不能催化精氨酸水解。•几何异构特异性如延胡索酸酶仅催化反丁烯二酸延胡索酸生成苹果酸，而对顺丁烯二酸马来酸无作用。酶促反应的可调节性•体内代谢特通过对酶活性的激活或抑制，对反应途径中的关键酶进行调节，也可对酶合成进行诱导或阻遏作用对酶进行的调节。因此体内化学反应得以有精确调控下进行。二酶促反应的机制酶底物复合物的形成与诱导契合假说•酶与底物相互接近时，其结构相互诱导，相互变形和相互适应，进而相互结合......”。

7、“.....见图邻近效应与定向排列•在酶促反应中，底物分子结合到酶的活性中心•方面底物在酶活性中心的有效浓度大大增加，有利于提高反应速度。•另方面，由于活性中心的立体结构和相关基团的诱导和定向作用，使底物分子中参与反应的基团相互接近，并被严格定向定位，使酶促反应具有高效率和专性特点。多元催化•酶是两性电解质，同种酶兼有酸碱双重催化作用。表面效应•疏水环境可排除水分子对酶和底物功能基团的干扰性吸引或排斥，防止在底物与酶之间形成水化膜，有利于酶与底物的密切接触。•种酶的催化反应常常是多种催化机制的综合作用，所以酶促反应具有极高的催化效率。第三节酶促反应动力学•酶动力学是研究酶促反应的速度以及各种因素对酶促反应速度的影响机制。•影响酶反应速度的因素•底物浓度酶浓度温度抑制剂激活剂等。底物浓度对反应速度的影响•在其因素不变的情况下，底物浓度的变化对反应速度的影响见图•解释酶促反应中底物浓度和反应速度关系可用中间产物学说......”。

8、“.....并借助于反应速度与底物浓度的曲线，研究酶的动力学，得出与的数学公式，称米曼方程式。即为米氏常数，为最大反应速度米曼氏方程式的推导•方程式的推导首先设立假设将反应过程限于初速度超过，的变化在测定初速度的过程中可忽略不计。酶底物中间产物酶产物的生成速度的分解速度制剂与酶的相对亲和力和与底物浓度的相对比例。•竟争性抑制通常可以通过增大底物浓度，即提高底物的竞争能力来消除。•动力学参数特点不变,增大见图•举例丙二酸苹果酸草酰乙酸与琥珀酸的结构类似，是琥珀酸脱氢酶的竞争性抑制剂。见图磺胺类药物的抗菌作用机制也是竞争性抑制。见图些抗癌药物如的抗癌作用机制也是竞争性抑制。非竞争性抑制作用•非竞争性抑制作用抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合，改变了酶活性中心的构象，影响酶对底物的催化作用，使酶底物抑制剂复合物不能进步释放出产物。这种抑制作用称为非竞争性抑制作用。见图•动力学参数特点减小，不变见图•举例•别嘌呤醇治疗痛风的常用药物......”。

9、“.....从而降低尿酸的生成•质子化叔胺类化合物是乙酰胆碱酯酶的非竞争性抑制剂。反竞争性抑制作用•反竞争性抑制作用抑制剂仅与酶和底物形成的中间产物结合，使中间产物的量下降，既减少从中间产物转化为产物的量，也减少从中间产物解离出游离酶和底物的量，这种抑制作用称为反竞争性抑制作用。见图•动力学参数特点及都减小见图六激活剂对反应速度的影响•酶的激活剂使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质。如金属离子阴离子有机化合物。•必需激活剂有些激活剂对酶促反应是不可缺少的，否则将测不到酶的活性，这类激活剂称为必需激活剂。如金属酶中的金属离子•非必需激活剂有些激活剂不存在时，酶仍有定的催化活性，这类激活剂称为非必需激活剂。如金属激活酶中的金属离子口腔无，但淀粉酶可消化淀粉，而胃则有，故其消化淀粉能力增强七酶活性测定与酶活性单位•酶活性是指酶催化化学反应的能力。•酶活性的衡量标准是酶促反应速度的大小......”。