成的特点目录氨基酸组成蛋白质的基本单位存在自然界中的氨基酸有余种，但组体蛋白质的氨基酸仅有种，且均属氨基酸甘氨酸除外。目录甘氨酸丙氨酸氨基酸的通式目录非极性疏水性氨基酸极性中性氨基酸酸性氨基酸碱性氨基酸氨基酸的分类种氨基酸的英文名称缩写符号及分类如下目录甘氨酸丙氨酸缬氨酸亮氨酸异亮氨酸苯丙氨酸脯氨酸非极性疏水性氨基酸目录目录色氨酸丝氨酸酪氨酸半胱氨酸蛋氨酸天冬酰胺谷氨酰胺苏氨酸极性中性氨基酸目录目录天冬氨酸谷氨酸赖氨酸精氨酸组氨酸酸性氨基酸碱性氨高级结构目录定义蛋白质的级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。蛋白质的级结构主要的化学键肽键，有些蛋白质还包括二硫键。级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。目录目录二蛋白质的二级结构蛋白质分子中段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位臵，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。定义主要的化学键氢键目录肽单元参与肽键的个原子位于同平面，和在平面上所处的位置为反式构型，此同平面上的个原子构成了所谓的肽单元。目录蛋白质二级结构的主要形式•螺旋•折叠•转角•无规卷曲二螺旋目录目录三折叠目录四转角和无规卷曲转角无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部分肽链结构。目录五模体在许多蛋白质分子中，可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成个特殊的空间构象，被称为模体。目录钙结合蛋白中结合钙离子的模体锌指结构目录六氨基酸残基的侧链对二级结构形成的影响蛋白质二级结构是以级结构为基础的。段肽链其氨基酸残基的侧链适合形成螺旋或折叠，它就会出现相应的二级结构。目录三蛋白质的三级结构疏水键离子键氢键和力等。主要的化学键整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位臵。即肽链中所有原子在三维空间的排布位臵。定义目录目录•肌红蛋白端端目录纤连蛋白分子的结构域二结构域大分子蛋白质的三级结构常可分割成个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域。目录三分子伴侣分子伴侣通过提供个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构。分子伴侣可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合随后松开，如此重复进行可防止错误的聚集发生，使肽链正确折叠。分子伴侣也可与错误聚集的肽段结合，使之解聚后，再诱导其正确折叠。分子伴侣在蛋白质分子折叠过程中二硫键的正确形成起了重要的作用。目录亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是氢键和离子键。四蛋白质的四级结构蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基。目录血红蛋白的四级结构目录蛋白质结构与功能的关系第三节目录级结构是空间构象的基础蛋白质级结构与功能的关系牛核糖核酸酶的级结构二硫键目录天然状态，有催化活性尿素巯基乙醇去除尿素巯基乙醇非折叠状态，无活性目录蛋白质的结构与功能第章目录什么是蛋白质蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。目录二蛋白质的生物学重要性蛋白质是生物体重要组成成分分布广所有器官组织都含有蛋白质细胞的各个部分都含有蛋白质。含量高蛋白质是细胞内最丰富的有机分子，占人体干重的，些组织含量更高，例如脾肺及横纹肌等高达。目录作为生物催化剂酶代谢调节作用免疫保护作用物质的转运和存储运动与支持作用参与细胞间信息传递蛋白质具有重要的生物学功能氧化供能目录蛋白质的分子组成第节目录组成蛋白质的元素主要有和。有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁铜锌锰钴钼，个别蛋白质还含有碘。目录各种蛋白质的含氮量很接近，平均为。由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量克样品中蛋白质的含量每克样品含氮克数蛋白质元素组成的特点目录氨基酸组成蛋白质的基本单位存在自然界中的氨基酸有余种，但组体蛋白质的氨基酸仅有种，且均属氨基酸甘氨酸除外。目录甘氨酸丙氨酸氨基酸的通式目录非极性疏水性氨基酸极性中性氨基酸酸性氨基酸碱性氨基酸氨基酸的分类种氨基酸的英文名称缩写符号及分类如下目录甘氨酸丙氨酸缬氨酸亮氨酸异亮氨酸苯丙氨酸脯氨酸非极性疏水性氨基酸目录目录色氨酸丝氨酸酪氨酸半胱氨酸蛋氨酸天冬酰胺谷氨酰胺苏氨酸极性中性氨基酸目录目录天冬氨酸谷氨酸赖氨酸精氨酸组氨酸酸性氨基酸碱性氨基酸目录目录几种特殊氨基酸•脯氨酸亚氨基酸目录半胱氨酸胱氨酸二硫键目录二氨基酸的理化性质两性解离及等电点氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。等电点,在